Өзара гидрофобтық әрекеттесу. Мұндай өзара әрекеттесу амин қышқылдарындағы полярсыз бүйірлік топтарының өзара тартылысынан болады. Ондай топтар полипептидтік тізбектер арасындағы суды ығыстырып шығару нәтижесінде қалыптасады. Мұндай учаскелерге су ерітінділері ене алмайды. Осы жағдайға қатысты аса маңызды лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан сияқты амин қышқылдары жатады. Фенилаланиннің екі қалдығының және валин қалдығының өзара гидрофобты әрекеттесуі.
3)Ақуыз молекулаларының құрылымдары қандай, олар ақуыздың қандай қасиеттерін анықтайды? 1.Нәруыздың біріншілік құрылымы – аминқышқылдары белгілі бір тәртіппен өзара байланысып, полипептид тізбегін құрауы. Нәруыздардың бірінші реттік құрылымын берік ковалентті байланыс - пептидтік байланыс құрайды. Полипептид тізбегіндегі аминқышқылының бір қалдығының басқасымен ауысуы немесе оның орнының алмасуы осы нәруыздың қызметін бұзады. Мысалы, адам гемоглобиніндегі 564 аминқышқылдары қалдықтарынан құралған полипептид тізбегіндегі бір қышқылдың қалдығы екіншісіне ауысса, адам ауыр сырқатқа ұшырайды. Әрбір нәруыз бірінші деңгейдегі құрылымымен өзгеше, оның бұзылуы нәруыздың физико-химиялық және функционалдық қасиетін өзгертеді. Сонымен қатар, нәруыздардың антигендік қасиеті де бірінші деңгейдегі құрылымына байланысты.
2.Нәруыздың екіншілік құрылымы – полипептид тізбегінің оралып, шумақталып спираль түзу немесе белгілі бір конформация түзу тәсілі. Бұл полиппептид тізбегінің жеке бөліктерінің арасында сутектік байланыстардың түзілуі нәтижесінде пайда болады. Екінші реттік құрылымды сутектік байланыстарқамтамасыз етеді. Екіншілік деңгейдегі құрылым 2 түрге бөлінеді: α-құрылым және β-құрылым. α-құрылым – спираль, оңға қарай ширатылып үнемі қайталанып отырады.Оның әрбір оралымында 3,6 амин қышқылы орналасады, қадамы 0,54 нм, α-спиральдың реттеу жиілігі 18 амин қышқылының қалдығына тең.β-құрылым кейбір фибриллярлы нәруыздарға тән, қатпарланған қабаттан түзіледі. Сутектік байланыстар тек бір полипептидтік тізбекте ғана емес, әр түрлі тізбектер арасында да түзіледі.
