Бәсекелестік тежеу
Бұл жағдайда тежегіш ферменттің белсенді орталығында байланысады және ол үшін субстратпен бәсекелеседі. Осылайша, бәсекелес тежегіш фермент-субстраттық кешенмен (күріш ES) байланыспайды.1), яғни ki диссоциация константасы' >> 1.
Бәсекелес ингибитор әдетте субстратпен құрылымдық ұқсас, алайда фермент соңғы қажетті функционалдық топтардың болмауына байланысты ингибитордың қатысуымен реакцияны катализдей алмайды.
Бәсекелестік тежеу схемасы және Михаэлис-Ментен теңдеуі ол үшін келесідей:
Бәсекелестік тежелу кезінде Vmax реакциясының максималды жылдамдығы өзгермейді, ал Михаэлис константасы (1 + [I]/Ki) есе артады. Сондықтан Лайнуивер-Берктің Қос кері координаттарында (1/v0 тәуелділік 1/[s]) ингибитордың әр түрлі концентрацияларында ординат осіне бір нүктеде қиылысатын әртүрлі көлбеуі бар түзулердің отбасын алады. Ki тежеу константасын әдетте былай анықтайды: Ингибитордың әртүрлі концентрацияларында көрінетін Михаэлистің константасын өлшеу қатарын жүргізеді, содан кейін осы шаманың ингибитор концентрациясына тәуелділігін құрады. Алынған түзудің көлбеу бұрышының тангенсі Km / Ki тең.
Бәсекеге жатпайтын тежеу
Субстратты ферментпен байланыстыруға кедергі жасамайды. Ол еркін ферментке де, тиімділігі бірдей фермент-субстрат кешеніне де қосыла алады. Ингибитор ферментке субстратты өнімге айналдыруға мүмкіндік бермейтін, бірақ ферменттің субстратқа туысуына әсер етпейтін конформациялық өзгерістерді тудырады.
Михаэлис - Ментен теңдеуі:{\displaystyle E+S\longrightarrow ES\longrightarrow E+P}
{\displaystyle +I\downarrow \uparrow ~~~~~~~~~~\uparrow \downarrow +I}
Констант Михаэлистің бәсекелес емес тежелуі кезінде өзгермейді, ал реакцияның ең жоғары жылдамдығы (1 + [I]/Ki) рет азаяды. Сондықтан да қос кері координаттарда ингибитордың әртүрлі концентрацияларына жауап беретін тікелей отбасы абсцисс осіне бір нүктеден қиылысады. {\displaystyle EI~~~\leftrightarrow ~~ESI}
|
{\displaystyle v_{0}={\frac {{\frac {V_{max}}{(1+{\frac {[I]}{K_{i}}})}}[S]}{[S]+K_{m}}}}
|
Достарыңызбен бөлісу: |