1. Ферменттерді бейорганикалық катализаторлармен салыстыра отырып,сипаттаңыз Ферменттер энзимдер

Субстратпен тежеу жағдайында Михаэлис-Ментеннің сұлбасы мен теңдеуі:

Ферментті инактивациялауға әкелетін ингибитордың тұрақты кешенін қалыптастыру. Жағдай қайтымсыз ингибирования табуға болады. белгі бойынша, яғни олардын араластыруын білу ерітіндісін не арттыру меншікті активтілігін ферментінің ретінде жағдайда обратимого ингибирования

Ингибиторлар- ферменттермен байланысып, олардың активтілігін төмендететін қосылыстар. Ингибиторлар: бәсекелес, бәсекелес емес, бәсекелессіз болады. Соның ішінде бәсекелес емес ингибиторлар- құрылымы субстраттан бөлек және ферменттің субстрат байланысатын белсенді орталығымен байланыспайды, басқа маңызды бөлігімен, мысалы HS тобымен байланысады. Бұл кезде фермент молекуласының пішіні өзгереді де, оның каталтздік орталығында қайтымды инактивация болады. Бәсекелес емес ингибиторлар қайтымды түрде бос ферментпен де комплексімен де байланыс жасайды, осылайша активті емес комплекс түзеді. Бәсекелес емес ингибиторлар- Михаэлес константасына әсер етпейді, бірақ реакция жылдамдығын төмендетеді. Субстрат концентрациясының артуы, реакция жылдамдығына әсер етпейді.

Ингибиторлар- ферменттермен байланысып, олардың активтілігін төмендететін қосылыстар. Ингибиторлар: бәсекелес, бәсекелес емес, бәсекелессіз болады. Соның ішінде бәсекелессіз ингибиторлар- ингибитор және субстрат құрылысы бойынша ұқсамайды; үш мүшелі ESI комплекс түзеді, олар АО пен н/е оның сыртында байланысады. Мысалы, цианиндер. Олар цитохромоксидазалардың темір иондарымен байланысады. Бұл ферменттер тыныс алу жолдарының компонеттері. Оның блокталуы тез өлімге әкеледі. Ондай ингибиторлар әсерінен реактиваторлармен тоқтауға болады.Михаэлис- Ментен теңдуі бойынша: K_m – төмендейді;v_max – төмендейді;K_m /v_max – өзгермейді;