13.Ферменттердің активтілігін реттелуі. Фермент ингибиторлары Тірі организмдер өзінде жүретін құбылыстарды сыртқы ортаның жағдайына сәйкес реттей алады, бұл биореттелу деп аталады. Биореттелу ферменттердің белсенділігін өзгерту арқылы жүреді. Ферменттердің белсенділігін реттеудің негізгі жолдары мыналар
Қайтымсыз коваленттік модификация. Мысалы, проферментті белсендендіру. Көптеген ферменттер өзінің белсенді емес түрі проферменттер күйінде кездеседі. Әчіресе асқазан жолдарының ферменттері белсенді емес күйінде синтезделіп сонан соң ақуыз молекуласынан пептидтің бөлініп шығуы арқылы белсенді түрге айналады.Ферменттердің белсенділігін олардың ағзаға қажетсіз уақытында өзгертуі әртүрлі ауруларға шалдықтырады Мысалы жара, гастрид, панкреатит.
2. Ферменттер белсенділігінің қайтымды коваленттік модификация арқылы реттелінуі. Ферменттер синтезделгеннен кейін әрі қарай өңделеді яғни өзгерістерге ұшырайды.Мысалыға -PO3 -OH радикалға қосылуы немесе бөлініп шығуы арқылы кейбір ферменттердің жұмысы белсендендіріледі. Мұны біз фосфорлау немесе дефосфорлау арқылы реттелу деп атайды.Фосфорилаза, гликогенсинтаза ферменттері осы жолмен реттеледі.
3. Ферменттер белсенділігін тежеу арқылы реттеу. Бұл үшін ингибиторлар деген заттар қолданылады. Ингибиторлардың рөлін әртүрлі метоболиттер, дәрі дәрмектік заттар, кейбір гормондар, ауыр металдардың тұздары, улы заттар атқарады.Улы заттардың әсерінен ферменттердің белсенділігі нашарлағаны соншалықты адамның өліп кетуі мүмкін.Ингибиторлар субстрат секілді ферментпен әрекеттесіп E-S төмендетіп реакция жылдамдығы нашарлатады. Ингибиторлдар өзінің әсер етуі бойынша екіге бөлінеді. Конкурентті және конкуренсіз.
Фермент активтілігі орта әр түрлі химиялық байланыстар болуына байланысты. Ондай заттардың кейбіреулері фермент активтілігін арттырады, мұндай қосылыстар активаторлар деп аталады. Ал екіші бір заттар фермент әрекетін баяулатады, тіпті оны тежейді. Мұндай заттар ингибитолар деп аталады.
Активаторлар ферменттік реакцияларды тездетеді. Мысалы, қарын сөлінде тұз қышқылы пепсинді активтендіреді, сөйтіп белок гидролизі тездейді.Ингибиторлар ферменттік реакцияларды біршама немесе тежейді.Ферменттер әсерінің бәсекелес және бәсекелес емес тежеушісін ажыратып бөледі. Бәсекелес тежеуші өзінің құрылымы бойынша субстратқа ұқсайды, ол сондықтан да ферментті «алдай алады», оның активті орталығымен байланыс жасайды да, ферменттің әсерін шектеп тастайды.Бәсекелес емес ингибиторлардың құрылымы субстраттан бөлек және ол ферменттің субстрат байланысатын активті орталығымен байланыспайды, басқа маңызды жерімен, мысалы НS-тобымен байланысады. Бұл кезде фермент молекуласының пішіні өзгереді де, оның катализдік орталығында қайтымды инактивация болады. Бәсекелес емес ингибиторлар қайтымды түрде бос ферментпен де комплексімен де байланыс жасайды, осылайша емес комплекс түзеді.