Molecular Biology of the cell клетканың молекулалық биологиясы Алтыншы басылым, І том

175
3.2-ПАНЕЛЬ: Ферменттерді зерттеудің кейбір әдістері

176

БЕЛОК ФУНКЦИЯСЫ
177
Ферменттер реакцияны өтпелі күйлерді сұрыптамалы түрде тұрақтандыру 
көмегімен тездетеді
Ферменттер өте жоғары каталитикалық белсенділікке жете алады, ал кез келген басқа 
синтетикалық катализаторлар болса, мұндай нәтиже көрсете алмайды. Ферменттік ре-
акцияның тиімді болуының бірнеше себебі бар. Біріншіден, реакцияға екі молекуланың 
түсуі қажет болған жағдайда ферменттер каталитикалық сайтта осы екі субстраттың 
концентрацияларын арттырады да, оларды қажетті қалыпта ұстайды. Дегенмен, ең 
маңыздысы, байланысу энергиясының бір бөлігі катализге жұмсалады. Реакцияның 
соңғы өніміне айналуы үшін субстрат молекуласы геометриялық және электрондық өз-
герістерінің бірнеше аралық күйлерінен өтуі тиіс. Өтпелі күй деп аталатын ең тұрақсыз 
аралық күйге жету үшін реакцияның активациялану энергиясы атты бос энергия қажет 
және ол реакция деңгейінің негізгі анықтаушысы болып табылады. Ферменттердің өт-
пелі күйдегі аффинділігі, тұрақты күйге қарағанда, жоғарырақ болуы тиіс. Өте берік 
байланыс өтпелі кезеңнің энергиясын күрт төмендететіндіктен фермент белгілі бір 
реакцияны қажетті активациялану энергиясын төмендету көмегімен тездетеді (
3.47-су-
рет
).
3.47-сурет. 
Ферменттердің активациялану энергия-
сын төмендету көмегімен химиялық реакцияларды 
тездетуі. Осы мысалда жалғыз өтпелі күй келтірілген. 
Дегенмен, әдетте катализденбейтін реакция (А) және 
ферментпен катализденетін реакциялардың (В) екеуі де 
өтпелі күйлер жиынтығынан өтеді. Осы жағдайда актива-
циялану энергиясын ең жоғары энергиялы өтпелі күй (S
T
және ES
T
) анықтайды және реакция деңгейін шектейді (S 
= субстрат; Ρ = реакция өнімі; ES = фермент-субстрат ке-
шені; EP = фермент-өнім кешені).
Ферменттер кездейсоқ түрде қышқылдық 
және негіздік катализді жүргізе алады
3.48-суретте
өздігінен жүретін және сәйкес 
ферментпен іске асырылатын (бес фермент) ре-
акциялар деңгейі салыстырылады. Реакция деңгейінің көрсеткіші, шамамен, 10
9
-10
23
аралығында болады. Ферменттер өтпелі күйдегі субстратпен берік байланысады. Фер-
менттер олардың құрамындағы нақты орналасқан арнайы атомдар көмегімен субстрат 
молекуласында коваленттік байланыстардың түзілуі немесе ыдырауына қажетті элек-
трон таралуын өзгертеді. Мысалы, пептидтік байланыстар фермент болмаған ортада 
өте күшті негіз немесе қышқыл әсерінен гидролиздене алады. Дегенмен, ферменттер 
негіздік немесе қышқылдық катализді кездейсоқ түрде жүргізе алады, себебі белоктың 
тұрақты қаңқасы негіздік және қышқылдық қалдықтарды ұстап тұрады және олардың 
бір-бірімен әрекеттесуін шектейді (
3.49-сурет
).
Фермент пен субстрат арасындағы сәйкестік нақтылықты қажет етеді. Генетикалық 
инженерия көмегімен ферменттің белсенді сайтына жасалған аз ғана өзгерістің өзі оның 
белсенділігіне айтарлықтай әсер ете алатындығы көрсетілді. Мысалы, бір фермент-
тегі глутамин қышқылын аспарагин қышқылымен алмастырған кезде каталитикалық 

178 3-тарау. Белоктар
карбоксильді топ, шамамен, 1 Å-ге (шамамен 1 сутегі атомының радиусы) жылжиды; 
дегенмен, осындай аз ғана өзгерістің өзі фермент белсенділігінің мыңдаған есе төмен-
деуіне жеткілікті болады. 

жүктеу/скачать 52,26 Mb.

Достарыңызбен бөлісу: