Molecular Biology of the cell клетканың молекулалық биологиясы Алтыншы басылым, І том
жүктеу/скачать 52,26 Mb. Pdf көрінісі
|
- Бұл бет үшін навигация:
- 188 3-тарау.
- 3.60-суретте
| 3.57-сурет
). 3.57-сурет. Екі бөлек байланысу сайттарының арасындағы конфор- мациялық жұптасу оң реттелуді тудырады. Осы мысалда, глюкоза мен Х молекуласы арасындағы байланыстың беріктігі екі домені бар белоктың тұйық конформациясы жағдайында болады. Глю- коза мен Х молекуласы белокты тұйық конфор- мацияға бағыттайтын- дықтан, әр лиганд басқасының байланысуына көмекші болады. Глюкоза мен Х молекуласы белокпен кооперативтік түрде байланысады. Керісінше, егер екі лиганд әртүрлі конформацияны қалайтын болса, онда реттелу теріс бағытты болады. Осы жағдайда бірінші лигандтың байланысуы екіншісінің бай- ланысуын тежейді. Егер глюкозамен байланысу нәтижесінде белоктың Х молекуласына аффинділігі төмендейтін болса, онда белоктың Х молекуласымен байланысуы оның глюкозаға қатысты аффинділігі төмендейді ( 3.58-сурет ). Байланысу қатынасы сандық реципрокты болады, яғни, егер глюкоза Х-пен байланысуға өте үлкен әсер ететін болса, онда Х молекуласы да глюкозамен байланысуға үлкен әсер етеді. 188 3-тарау. Белоктар 3.58-сурет. Екі бөлек байланысу сайттарының арасындағы конформациялық жұптасу теріс реттелу- ді тудырады. Осы суреттегі сызбанұсқа алдыңғы суреттегі мысалға ұқсас болады, бірақ осы жағдай- да Х молекуласы ашық, ал глюкоза тұйық конформацияны қалайды. Глюкоза мен Х молекуласы белокты әртүрлі конформацияларға тартатындықтан кез келген лигандтың бар болуы байқасының байланысуына кедергі тудырады. Симметриялы белок құрылымдары кооперативті аллостериялық ауысуларды тудырады Кері байланыс көмегімен теріс реттелетін бір суббөліктен тұратын фермент тежегіш лиганд концентрациясының 100 есе артуы нәтижесінде өзінің белсенділігін 90%-дан 10%-ға дейін төмендете алады ( 3.59-сурет , қызыл сызық). Клеткалық жауаптардың осындай түрлері клеткалық реттелу процесі үшін жеткіліксіз болады және лигандтың байланысуы нәтижесінде қоздырылатын немесе тежелетін көптеген ферменттер құра- мында бірдей суббөліктердің симметриялы жиынтығы болады. Осындай ұйымдасу көмегімен лиганд молекуласының белоктың бір суббөлігінің белгілі бір сайтымен бай- ланысуы толық жиынтық құрамындағы көршілес суббөліктердің сол лигандпен бай- ланысуына әкелетін конформациялық өзгеріс тудыра алады. Осындай кооперативті аллостериялық ауысулардың нәтижесінде лиганд концентрациясының сәл ғана өзгеруі толық жиынтық белсенділігінің ең жоғары белсенді күйінен тыныштық күйіне ауысуын қоздыра алады. Кооперативті ауысуларға қатысты принциптер барлық ферменттер үшін бірдей бо- лады. Мысал ретінде біздің қанымыздағы гемоглобиннің оттегіні эффективті түрде қа- былдауы мен босатуын қарастыруға болады. 3.60-суретте көрсетілген мысал негізінде тежегіштің бірінші молекуласы ферментпен байланысуы өте нашар жүреді, себебі оның байланысуы энергия жағынан тиімді болатын екі мономердің арасындағы байланысты үзеді. Тежегіш лигандтың екінші молекуласымен оңай байланысады, себебі оның бай- ланысуы мономерлер арасындағы энергиялық тиімді жағдайды қалпына келтіреді. |