Molecular Biology of the cell клетканың молекулалық биологиясы Алтыншы басылым, І том
жүктеу/скачать 52,26 Mb. Pdf көрінісі
|
- Бұл бет үшін навигация:
- 3.8-бейнефильм
- 3.51-суретте осы фер- менттік реакцияның негізгі үш қадамы көрсетілген. 180 3-тарау.
- 3.9-бейнефильм
| 3.50-сурет
). 3.50-сурет. Лизоцим катализдейтін реакция. (A) Лизоцим ферменті оның субстраты (S) болатын по- лисахарид тізбегін үзеді. Алдымен фермент тізбекпен байланысып, фермент-субстрат кешенін (ES) түзеді және полисахарид қаңқасындағы спецификалық коваленттік байланыс гидролизін катализдей- ді. Нәтижесінде тез арада диссоциацияланатын фермент-өнім (ЕР) кешені түзіледі. Үзілген тізбектің (Р) босатылуы ферментті бос қалдырады және ол келесі субстратпен байланысуға дайын болады. (Ә) Полисахарид тізбегімен байланысқан лизоцим молекуласының кеңістікті моделі ( 3.8-бейнефильм ) (Ә, Richard J. Feldmann сыпайлылығымен қолданылды; PDB коды: 3AB6.) Гидролиз деңгейінің айтарлықтай жоғарылауы лизоцимнің белсенді сайтындағы ми- кроорта реакцияның іске асуына қажетті активациялану энергия мөлшерін күрт төмен- детеді. Негізінде, лизоцим полисахарид тізбегіндегі бір мономердің тұрақты қалпын бұзады. Үзілетін байланыс та қышқылдық бүйір тізбектері бар екі амин қышқылына (глутамин және аспарагин қышқылдары) жақын орналасады. 3.51-суретте осы фер- менттік реакцияның негізгі үш қадамы көрсетілген. 180 3-тарау. Белоктар 3.51-сурет. Лизоцимнің белсенді сайтында орын алатын оқиғалар. Жоғарғы сол және жоғарғы оң суреттер, сәйкесінше, бос субстрат пен бос өнімдерді көрсетеді, ал басқа үш сурет ферменттің белсенді сайтындағы оқиғалар тізбегін көрсетеді. Фермент-субстрат кешеніндегі D қантының кон- формациясындағы өзгеріске көңіл аударыңыз; пішіндегі осы өзгеріс орталық панельде көрсетілген коваленттік аралық қосылыстың түзілуі мен гидролизіне қажетті оксокарбений ионы тәрізді аралық күйді тұрақтандырады. Карбоний ионының 2-қадамда түзілуі де мүмкін, бірақ орталық панельде көр- сетілген коваленттік аралық қосылыс синтетикалық субстрат көмегімен анықталды ( 3.9-бейнефильм ) (D.J. Vocadlo et al., Nature 412: 835-838, 2001 әдебиет көзін қараңыз). Басқа ферменттер де активациялану энергиясын төмендету механизмдерінің көме- гімен өздері катализдейтін реакцияларды тездетеді. Екі немесе одан да көп реактанттар қатысатын реакцияларда белсенді сайт субстраттарды қажетті жағдайға бағыттайтын матрица ретінде әрекет етеді ( 3.52А-сурет ). Лизоцим жағдайында біз ферменттің бел- сенді сайтында зарядталған топтарының көмегімен субстраттың электрондарының таралуын өзгертетін нақты орналасқан атомдардың болатындығын көрдік ( жүктеу/скачать 52,26 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|