Molecular Biology of the cell клетканың молекулалық биологиясы Алтыншы басылым, І том

184 3-тарау. Белоктар
3.54-сурет. 
Байланыстырғыш ретінде қызмет ететін полипептидтік тізбектің ұйымдаспаған аудан-
дары үлкен мультиферменттік кешендер құрамында реакцияның аралық қосылыстарының бір 
белсенді ауданнан екіншісіне өтуіне мүмкіншілік береді. (A-Б) Сүтқоректілердегі майлы қышқыл 
синтазасы. (A) Салмағы 270 килодальтон болатын белоктағы белсенділігі әртүрлі болатын жеті 
белок доменінің орналасуы. Сандар әр екі көміртегінің қосылу қадамын іске асыруға қажетті фер-
мент құрамындағы домендердің әрекет ету ретін белгілейді. Екі көміртегі қосылуының қайталмалы 
циклдарынан кейін көміртегілердің саны қажетті көрсеткішке жеткен кезде терминациялық домен 
соңғы өнімді босатады. (Ә) Димерлік фермент құрылысы. Бір мономердегі бес белсенді сайт орна-
ласуы көрсетілген. (Б) Иілгіш байланыстырғыш ацил тасымалдаушы доменмен (қызыл) байланыста 
болатын субстратты әр мономер құрамында бір белсенді сайтынан екіншісіне өтуі мен аралық майлы 
қышқыл қосылысын (сары) ұзартуға және модификациялауға мүмкіншілік береді. Майлы қышқыл-
дың соңғы ұзындығы синтезделу үшін бес қадам қажет (осы суретте 1-4 қадамдар келтірілген). (В) 
Пируваттың ацетил-КоА-ға айналуын катализдейтін алып пируват дегидрогеназа кешеніндегі (9500 
килодальтон, рибосомадан да үлкен) байланыстырылған көптеген суббөліктер. Суреттің (Б) бөлігі 
бойынша, иілгіш байланыстырғышпен ковалентті байланысқан субстрат (сары субстрат байланысқан 
қызыл шарлар) соңғы өнімді түзу мақсатында суббөліктердің белсенді сайттары арқылы көшеді. Осы 
жерде 1-суббөлік пируваттың декарбоксильденуі мен қызыл шарлармен байланысқан липоил тобы-
ның тотықсызданған ацетилденуін катализдейді. 2-суббөлік осы ацетил тобын КоА-ға тасымалдайды 
және ацетил-КоА түзеді және 3-суббөлік келесі циклға дайындық ретінде липоил қышқылын қайта 
тотықтырады. 2-суббөлікпен түзілетін ядромен байланысатын 1 және 3 сандарымен таңбаланған суб-
бөліктердің тек оннан бір бөлігі көрсетілген. Маңызды реакция сүтқоректілердің митохондриясында 
іске асады. Осы реакция қанттарды СО
2
мен Н
2
О-ға дейін тотықтыратын метаболиттік жолдың бөлігі 
болады (A-Б, T. Maier et al., Quart. Rev. Biophys.43: 373-422, 2010 көзінен алынған; В, J.L.S. Milne et al., 
J. Biol. Chem. 281: 4364-4370, 2006 көзінен алынды).

БЕЛОК ФУНКЦИЯСЫ
185
Клетка өз ферменттерінің каталитикалық белсенділігін реттейді
Тірі клеткада мыңдаған ферменттер болады. Каталитикалық белсенділігі бойынша осы 
ферменттердің әрқайсысы бір ферменттің өнімі екінші ферменттің субстраты болатын 
химиялық реакциялар тізбегінен тұратын метаболиттік жолдардың күрделі торын қа-
лыптастырады. Осы жолдардың шытырманында бір субстратқа бәсекелесетін әртүрлі 
ферменттердің бүйір тізбектері болады. Метаболиттік жүйе өте күрделі, сондықтан 
клеткаға әр реакцияның жылдамдығын реттеп отыратын одан да күрделі механизмдер 
қажет.
Клеткадағы реттелу механизмдері әртүрлі деңгейлерде іске асып отрады. Бір жағдай-
ларда клетка өзінде түзілетін фермент молекулаларының санын оны кодтайтын геннің 
экспрессиясын реттеу көмегімен қадағалайды. Басқа бір жағдайларда клетка фермент-
тердің белсенділігін оларды белгілі бір субклеткалық компартменттерге орналастыру 
немесе белокты скаффолдтарға бекіту көмегімен реттейді. Осыған қоса құрылымының 
коваленттік модификациялануы көмегімен ферменттер өзінің белсенділігін реттей 
алады. Нысаналанған белок ыдырауының деңгейі тағы да бір маңызды реттелу меха-
низмімен байланысты болатындығы анықталды. Бірақ реакция деңгейін реттейтін ортақ 
процестердің көпшілігі фермент белсенділігнің тікелей қайтымды өзгерісі көмегімен 
іске асады.
Субстраты болып табылмайтын молекуланың ферменттің белсенді сайтынан тыс 
ауданымен байланысуы арқылы реттелуі көптеген ферменттерге ортақ болып келеді. 
Мысалы, кері байланыс көмегімен тежеу жағдайында ферменттік реакцияның алдағы 
кезеңдерінде түзілетін өнім реакцияның басындағы ферменттің белсенділігін тежейді. 
Сондықтан, түзілген соңғы өнімнің мөлшері көп болған кезде, соңғы өнім бастапқы 
ферментпен байланысып, оның белсенділігін төмендетеді де реакция жылдамдығы 
тежеледі (

жүктеу/скачать 52,26 Mb.

Достарыңызбен бөлісу: