Molecular Biology of the cell клетканың молекулалық биологиясы Алтыншы басылым, І том
жүктеу/скачать 52,26 Mb. Pdf көрінісі
|
alberts-kletkanyn-molekulalyk-1-tom-comp (1)
- Бұл бет үшін навигация:
- 3.55-сурет. Жалғыз биосинтетикалық жолдың кері байла- ныс көмегімен тежелуі.
- 186 3-тарау.
| 3.55-сурет
). Реакциялық жолдың тармақталу нүктесінде, әдетте, реакцияның соңғы өнімдермен реттелуінің көптеген жолдары болады және олардың әрқайсысы өзіне қатысты реакцияны реттейді ( 3.56-сурет ). Кері байланыс көмегімен тежеу әрқашанда тұрақты түрде іске аса алады және түзілген өнімнің мөлшері азайған жағдайда тура жүретін реакция жылдам- дығының деңгейі тез арада күрт өседі. Кері байланыс көмегімен тежелу теріс реттелу болып табылады, себебі ол ферменттің белсенділігін тежейді. Бұдан басқа ферменттік реакциялар оң реттелу жолымен де реттеле алады. Мұндай жағдайда реттегіш молеку- ла ферменттің белсенділігін арттырады. Оң реттелу процесі бір тармақтың өнімі екінші тармақтағы ферменттің белсенділігін арттырған жағдайда орын алады. Мысалы, клет- када АДФ молекулаларының кенеттен тыс жиналуы қант молекулаларының тотығуына қатысатын ферменттердің белсенділігін арттырады да, АДФ-тің АТФ-ке айналуын қоздырады. 3.55-сурет. Жалғыз биосинтетикалық жолдың кері байла- ныс көмегімен тежелуі. Соңғы Ζ өнімі оның синтезіне уни- калды болатын бірінші ферментті тежейді және осы жолмен өзінің клеткадағы мөлшерін реттейді. Бұл теріс реттелудің мысалы болып отыр. 186 3-тарау. Белоктар 3.56-сурет. Көптік кері байланыс көме- гімен тежеу. Осы мысалда бактерия- дағы төрт әртүрлі амин қышқылының биосинтетикалық жолдары көрсетіл- ген. Қызыл сызықтар өнімдердің кері байланыс көмегімен ферменттерді те- жейтін қадамдарды көрсетеді. Әр амин қышқылы өзінің бірінші ферментін те- жейді және осы жолмен ол өзінің мөл- шерін реттейді. Сонымен қатар клетка қажетсіз немесе зиянды аралық қо- сылыстарды жинамайды. Осыған қоса, өнімдер толық синтетикалық жолдың белгілі бір қадамдарын бөлек тежей алады; осы жағдайда үш әртүрлі фер- мент бастапқы реакцияны катализдей- ді және және әрқайсысы бөлек өнім- мен реттеледі. Аллостерикалық ферменттерде әрекеттесетін бір немесе бірнеше байланысу сайттары болады Оң және теріс реттелудің өте бір қызықты ерекшелігіне реттегіш молекула пішінінің субстраттың пішініне мүлдем ұқсамайтындығы болып табылады. Сондықтан осы әсер аллостерия (грек тілінен allos – басқа, stereos – қатты немесе үш кеңістікті пішін) деп аталады. Кері байланыс көмегімен тежелу механизмі тереңірек зерттелген, соның нәтижесінде биологтар осы процеске қатысатын ферменттердің белсенді екі сайтының болатындығын анықтады: біріншісі, белсенділік сайты – субстратты танитын аудан; екіншісі, реттегіш сайт – реттегіш молекуланы танитын сайт. Ферменттің белсенділігі реттелу үшін осы екі сайт бір-бірімен байланысуы тиіс. Бір белок молекуласындағы екі бөлек сайттар арасындағы байланыс әрекетінің белок молекуласындағы конформациялық өзгерістерге тәуелді болатындығы белгілі болды: бір сайттағы байланыс әсерінен белоктың кеңістіктегі конформациясы сәл ғана өзгереді. Кері байланысу көмегімен тежелу кезінде ингибитор реттеуші сайтпен байла- нысады, осыдан кейін белоктың кеңістіктік құрылымы өзгереді де, белсенділік сайты көмегімен ол субстратпен байланыса алмайды. Барлық ферменттер аллостериялық болады деп есептеледі. Олар екі немесе одан да көп әртүрлі конформацияға ие бола алады. Бұл тек ферменттерге ғана емес, сонымен қатар рецепторлар, құрылымдық белоктар мен моторлық белоктар сияқты басқа белок- тарға да қатысты. Аллостериялық реттелудің барлық жағдайларында белоктың әр кон- формациясының әртүрлі беттік пішіні болады және белок пішіні өзгерген кезде оның БЕЛОК ФУНКЦИЯСЫ 187 лигандпен байланысу сайты да өзгереді. Әр лиганд белок құрылымын тұрақтандыруға ұмтылады және лигандтың концентрациясы өскен сайын лиганд белоктың конформа- циясын өзіне қажетті пішінге бұрады. Байланысу сайттары қосарланған екі лиганд бір-бірінің байланысуына реципроктты әсер етуі тиіс Лигандтың белокпен байланысу эффектілері байланысу атты фундаментальды химия- лық принциптерге негізделеді. Мысалы, глюкозамен байланысатын белок өзінің басқа қашық ауданында Х атты басқа молекуланы да байланыстыра алады. Егер глюкозамен байланысу нәтижесінде орын алған конформациялық өзгерістердің әсерінен Х мо- лекуласының байланысу сайты өз пішінін өзгертетін болса, онда глюкоза мен Х-тың байланысу сайттары жұптасқан деп аталады. Егер екі лиганд аллостериялық белоктың бірдей конформациясымен байланысуды қалайтын болса, онда негізгі термодинамика- лық принциптер бойынша әр лиганд басқа молекула үшін осы белоктың аффинділігін арттыруы тиіс. Мысалы, белок молекуласының глюкозамен байланысу нәтижесінде орын алатын конформациялық өзгерістер белоктың Х молекуласымен байланысуы оңтайландыратын болса, онда Х молекуласы бар реакциялық ортада белок глюкозамен берігірек байланысады (Х молекуласы жағдаймен салыстырғанда). Басқаша айтқанда Х молекуласы белоктың глюкозамен байланысуын оң реттейді ( жүктеу/скачать 52,26 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|