Дәріс 1 Ақуыздар Биохимия
Фермент әрекетіне орта рН шамасының әсері
жүктеу/скачать 0,92 Mb.
|
- Бұл бет үшін навигация:
- 3. Ферменттердің өздеріне тән ерекшелігі.
- 4. Фермент акиваторлары мен ингибиторлары ( тежегіштер)
| 2. Фермент әрекетіне орта рН шамасының әсері. Орта реакциясының өзгеруіне ферменттердің сезімталдығы маңызды қасиеті болып табылады. рН шамасына байланысты ферменттердің активтігі бірден-ақ өзгереді. Әр түрлі ферменттердің әрекеті үшін рН көрсеткішінің шамасы әртурлі болады. Кейбір ферменттер қышқыл ортада әсіресе активті келеді, екіншілері бейтарап ортада активті қасиет көрсетеді, үшіншілері әлсіз сілті немесе сілтілі ортада ерекше акивті болады. Фермент әрекеті үшін қажет рН оптимумының болуы мынаған байланысты: ферменттер де белок сияқты, электр заряды бар зат болып табылады, сондықтан олардың кеңістіктік құрылымы рН шамасына тәуелді.
3. Ферменттердің өздеріне тән ерекшелігі. Ферменттің реакцияны тездетуі қасиеті мынада: фермент тек өзінің ғана субстратын байланыстырады және сол субстратты катализдейді. Әр фермент тек белгілі субстратқа ғана әсер етеді, кейде ұқсас құрылымы бар субстраттар тобына ғана әсер етеді және молекуладағы белгілі бір химиялық байланыстарды ажыратып бөледі. Мысалы, амилаза ферменті тек қана крахмалды гидролиздейді, оны мальтозаға айналдырады, ал басқа қанттарға ол әсер етпейді. Әр фермент төменде аталған реакциялардың біреуін ғана катализдейді: гидролиз, сутексіздендіру, химиялық топтарды ауыстырып алмастыру, жаңа химиялық байланыстар түзу т.с.с. 4. Фермент акиваторлары мен ингибиторлары ( тежегіштер) Фермент активтілігі орта әр түрлі химиялық байланыстар болуына байланысты. Ондай заттардың кейбіреулері фермент активтілігін арттырады, мұндай қосылыстар активаторлар деп аталады. Ал екіші бір заттар фермент әрекетін баяулатады, тіпті оны тежейді. Мұндай заттар ингибитолар деп аталады. Активаторлар ферменттік реакцияларды тездетеді. Мысалы, қарын сөлінде тұз қышқылы пепсинді активтендіреді, сөйтіп белок гидролизі тездейді. Ингибиторлар ферменттік реакцияларды біршама немесе тежейді. Ферменттер әсерінің бәсекелес және бәсекелес емес тежеушісін ажыратып бөледі. Бәсекелес тежеуші өзінің құрылымы бойынша субстратқа ұқсайды, ол сондықтан да ферментті «алдай алады», оның активті орталығымен байланыс жасайды да, ферменттің әсерін шектеп тастайды. Бәсекелес емес ингибиторлардың құрылымы субстраттан бөлек және ол ферменттің субстрат байланысатын активті орталығымен байланыспайды, басқа маңызды жерімен, мысалы НS-тобымен байланысады. Бұл кезде фермент молекуласының пішіні өзгереді де, оның катализдік орталығында қайтымды инактивация болады. Бәсекелес емес ингибиторлар қайтымды түрде бос ферментпен де комплексімен де байланыс жасайды, осылайша емес комплекс түзеді. жүктеу/скачать 0,92 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|