Ет өнімдері өндірісінінің технологиясында ферментті препараттарды қолдану
Етті қайта өңдеуде қолданылатын ферменттер
жүктеу/скачать 378,26 Kb.
|
| 2 Етті қайта өңдеуде қолданылатын ферменттер
2.1 Протеазалар мен пептидазалар Тендеризация процесінде маңызды рольді протеаздар атқарады. Қазіргі уақытта, ет тендеризациясының кейбір дәнекер тіндері және бұлшық ет ақуыздарымен өзара әсерлесетін қасиеті бар экзогенді протеаздарға әсері жайлы зерттеулер жүргізілген. Өндірісте тендериизацияға қолдану мақсатында папаин (ЕС 3.4.22.2), бромелаин (ЕС 3.4.22.33) және фицинді (ЕС 3.4.22.3) тапқан болатын [19]. Сонымен қатар, протеаздарды сүйекті тазалауда және етке дәм мен иісті қалыптастыруда қолданады. Протеаздар табиғатта кең таралған - олардың қайнар көзі болып өсімдіктер, жануарлар және микроорганизмдер болып табылады. Бұл ферменттер жасушаның өсуіне және дифференцирлеуіне қажетті. Олардың әсері ақуызадар мен пептидтердің пептидті байланыстың гидролитикалық ыдырауда анықталады. Протеаздар өндірісте шығарылатын ферменттердің маңызды тобы болып табылады, яғни басқа ферментті топтардың шығарылу және іске асырылуының физикалық мөлшеріне қарағанда, және оларды тері және тамақ өндірісінде ұзақ қоладнуға болады, сондай-ақ, жуғыш заттар өндірісінде де. Протеаздар әсер ету механизміне қарай, құрылымы мен құрамына қарай қатты ажыратылады. Оларды шығу тегіне қарай (микробиальды, өсімдікті және жануарлар), әсер етуіне қарай (эндо- және экзопептидазаларға) немесе табиғатына қарай каталитикалық ортаға (сайт) бөлінеді. Эндопептидаздар ақуыздың ішіндегі пептидті байланыстарды ыдыратады, ал экзопептидазалар- полипептидті шынжырдың соңында. Соңғылар өз кезегінде, аминді және карбоксильді соңымен сәйкес әсер ететін, амино - және карбоксипептидазаға бөлінеді. Каталитикалық топқа тәуелді, пептидті байланыстың көміртек атомына нуклеофильді шабуылына қатысатын, протеаздар серинді (ЕС 3.4.21.), цистеинді (3.4.22), аспаргинді (3.4.23.) және металопротеазды (ЕС 3.4.24.). Кейбір өндірісте шығарылатын протеаздардың ыдырау сайттары 3- ші кестеде берілген. Кесте 3 Кейбір коммерциялық эндопептидазалардың ыдырау сайттары
Ет тендеризацияна көп жағдайда папаин шырынынан алынған папаинді (ЕС 3.4.22.2) қосады. Ананас сабағы мен фито ағашының езіндісінен бөлінетін бромелаин (ЕС 3.4.22.32.) мен фицинге (ЕС 3.4.22.3) белгілі тендеризацияланған ферменттер жатады [19]. Оларды қолдану мысалдары 4-ші кестеде көрсетілген. Бұл ферменттер кең спецификалық субстратқа ие, дәнекер тініндегі ақуыздар сияқты және миофибрилярлы ақуыздар сияқты гидролиздейді. Папаин негізгі аминқышқылдарымен түзілген, және экстразды белсенділікке ие, пептидті байланыстарды гидролиздейді. Бұл фермент миозин мен актинді бірдей жылдамдықта ыдыратады ,яғни миозин бромелаиннің әсерінен тез ыдырайды. Әдеттегі өсімдік протеаздар табиғи коллагенді гидролиздемейді, бірақ аспаздық өңдеуде түзілетін, термиялық денатурирленген желатинге әсер етеді. Папаин үшін оптимальды рН орта желатин үшін 5.0, ал казеин мен гемоглабин үшін -7.0 құрайтын субстраттың табиғаты мен концентрациясына тәуелді. Папаин концентраты 60-700С температурада рН орта оптимум 5,0-9,0-ді құрайды. Бұл фермент өте жоғары жылу тұрақтылығымен ерекшеленеді, 10-900Стемпература интервалында белсенді, ал өте жоғары температурада ол тез инактивирленеді. Папаин инактивациясы, тендеризация мен органолептикалық дефекттердің пайда болуын шектен болдырмау мақсатында қатыру мен жоғарвы температуралық өндіруді қолдануға болады. Содан бері, ет шикізатындағы органолептикалық дефекттері қолайлы емес, папаиннің картоп ақуызымен және аскорбин қышқылымен жеке ингибирлеумен, инактивациялаудың басқа әдістері зерттелінген, алайда керекті тиімділікті алу мүмкін болмады. Өсімдік протеаздар, әдетте ет тендеризациясында қолданылады, және коллагенге әлсіз әсер етеді. Дәнекер тіндеріндегі коллагенге бай тендеризация, коллагенді емес ақуыздардың интенсивті гидролизіне және көп мөлшерде жұмсақ ет алуда қолданылады. Бір-біріне бүйір қабырғаларымен бірге жанасу арқылы түзілген фибрилдерден тұратын, табиғи коллаген, протеаза- коллагеназаны ыдыратады (ЕС 3.4.24.3). Тропоколлаген әрбір үшінші позицияда орналсқан үш глицинді полипептидті шынжырмен оралған және көп пролин мен гидроксопролинді құрайтын спиральдан тұрады. Қазіргі уақытта коллагеназ тағамдық сападағы саудада жоқ, бірақ оған деген сұраныс аз емес. Коллагеназдың қайнар көзі ретінде көбінде сүтқоректілер, соның ішінде адамдар болып табылады. Бактериялды коллагеназдарда бар (әдетте олар патогенді микроорганизмдерде болады). Микробиальды коллагеназдар коллаген спираліндегі әр түрлі сайттарға төмен маманданған шабуыл жасайды (атака). Микробиальды коллагеназдың ішіндегі Clostridium histoliticum жақсы зерттелінген. Сондай-ақ, Achromobacter iophagus, Pseudomonas aeruginos және теңіз бактериялары қатарындағы коллагеназдар да зерттелінген. Жұмыста Cl.histolyticum –ға жататын молекулярлы массасы 96 000, 92 000 және 76 000 Да болатын үш коллагеназды тазалау мен бөлу сипатталған. Бұл коллагеназдар 7-9 интервалдағы оптимум рН ортаны құрайды және Са²+ ионымен белсендіріледі. Cl.histolyticum ішіндегі тазаланбаған коллагеназдар, бірнеше басқа протеаздарды,жекелеген де сульфигидрильді және трипсин тәріздіні құрайды.Cl.histolyticum ішіндегі коллагеназдар табиғатына қарай етті қайта өңдеу өндірісінде қолдануға сай келмейді. Киви тұқымынан алынған актинидин (ЕС 3.4.22.14) етті тендеризациялап және коллагенді жекелеп гидролиздейді (33-34) (4-кестеде келтірілген). Жұмыс барысында қышқылдық ортада актинидин коллагеназды белсенділік көрсетпейді, алайда ателоколлагенді (пепсинмен ыдырайтын коллаген) гидролиздеуге қабілетті. Жұмыста актинидиннің І ж»не ІІ типтегі коллагендерді нейтральді және сілтілі ортада гидролиздейді, бірақ оның әсері қышқылдық ортада ингибирленеді. Әйтседе, сиыр етінің дәнекер тінін жылыту алдында киви шырынымен өңдеу, ондағы іс-қимыл ығысуын, басқа протеаздық емес әдістерді қолдануға қарағанда, термиялық әсерден кейін белгілі жағдайда төмендетеді . Ет дәнекер тінінің қаттылығы, коллаген жанындағы эластинмен анықталады. Bacillus- қа жататын эластазадар ( ЕС 3.4.4.7) тендеризациялатын тиімділікке ие екені көрсетілген болатын. Эластаздың Bacillus sp. Ya-B сілтілі ортасынан алынған эластолитикалық белсенділігі, папаин мен бромелаиннің белсенділігіне қарағанда жоғары, сонымен қатар эластаза алдымен эластинмен және/немесе миофибриллярлы ақуыздардың коллагнедерімен өзара әсерлеседі. Жаңа етті жұмсартатын өсімдік және микробиальды протеаздарды табу, әлі күнге дейін өте маңызды. Тиімді ферментті алудың жаңа қайнар көзі ретінде, дәстүрлі түрде ет тендеризация үшін Индия мен сол елдермен көрші елдерде қолданған Cucumis trigonus Roxburghii- ге жататын жабайы қияр болып табылады. Осы өсімдіктегі фермент өзімен кукумицин-тәрізді (ЕС 3.4.21.25 кукумицин) серинді протеазды ұсынады. Коллагеназды белсенділікке ие имбирь түбіріндегі (Zingiber officinale) протеазды қолдануда үлкен қызығушылыққа ие. Екі имбирьді протеаздың (GP-I және GP-II) құрамын зерттеу, олардың папаин тобындағы цистеинді протеазға жататыны көрсетілген (41). жүктеу/скачать 378,26 Kb. Достарыңызбен бөлісу:
|